Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的,即由二条相同的分子量较小的轻链(L 链)和二条相同的分子量较大的重链(H 链)组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构。
现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区(VH)和三个恒定区(CH1、CH2 和CH3)共四个功能区。IgM和IgE 的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CHl、CH2、CH3 和CH4)共五个功能区。
VL和VH 是与抗原结合的部位,单体由一对L链和一对H链组成的基本结构,只有2 个与抗原结合的位点,如IgG、IgD、IgE、血清型IgA;双体由J链连接的两个单体,有4 个与抗原结合的位点,如分泌型IgA(SIgA),所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高。五聚体由J 链和二硫键连接五个单体,如IgM。五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点,但实际上由于立体构型的空间位阻,—般只有5 个结合点可结合。
链和链可变区,类似的重链和相同类型的轻链附近的约110个氨基酸序列的N-末端变化较大,其他部分的氨基酸序列相对恒定。因此,区分轻链和重链可变区(五)和恒定区(三)。
VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化,称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR),分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化,称为骨架区(FR)。
VH和VI。各有113和107个氨基酸残基,组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号,一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置,将不同序列和已编号的序列进行对比以后,在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等,如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位,识别及结合抗原,并决定抗体识别的特异性。
免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号
重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同型别(x或入)CI。的长度基本一致.但不同类别IgCH的长度不一,有的包括CHl~CH3,有的为CHl~CH4。
同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定,其抗原性是相同的,但V区各有不同。C区与抗体的效应功能相关,可激活补体,介导穿过胎盘和黏膜屏障,结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。
在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域,称为铰链区。该区含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离,两臂之间的角度可自0到90变化,这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。
虽然IgD、IgG、IgA有绞链区,而IgM和IgE没有,但这并不说明它们完全不能弯曲,实际上还有相对的弯曲性。各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同;人IgD的可伸展的距离最大,IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。
(本文来源于图老师网站,更多请访问http://m.tulaoshi.com)免疫球蛋白免疫球蛋白检验
1. 免疫球蛋白G (IgG)
正常参考值
7—16 g/L。
临床意义
IgG增高常见于传染性肝炎(急性)、肝硬化、狼疮样肝炎、系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、结核、亚急性细菌性心内膜炎、传染性单核细胞增多症、性淋巴肉芽肿、IgG骨髓瘤。IgG下降常见于:无γ球蛋白血症、选择性IgG IgA缺乏症、肾病综合症、IgA骨髓瘤、巨球蛋白血症、慢性淋巴细胞白血病。
2. 免疫球蛋白A (IgA)
正常参考值
0.7—4.0 g/L。
临床意义
IgA增高常见于传染性肝炎(急性)、肝硬化、狼疮样肝炎、系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、IgA骨髓瘤。IgA降低常见于:无γ球蛋白血症、选择性IgG IgA缺乏症、抗IgA血症、肾病综合症、IgA骨髓瘤、巨球蛋白血症、 急慢性淋巴细胞白血病。
3. 免疫球蛋白M (IgM)
正常参考值
0.4—2.3 g/L。
临床意义
IgM增高常见于传染性肝炎(急性)、肝硬化、狼疮样肝炎、系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、亚急性细菌性心内膜炎、传染性单核细胞增多症、巨球蛋白血症。IgM降低常见于:无γ球蛋白血症、选择性IgM IgA缺乏症、肾病综合症、IgA IgG骨髓瘤、肝癌、慢性淋巴细胞白血病。
图老师小结:通过上文的介绍,想必大家对于免疫球蛋白是什么也是有了一个比较全面的了解了吧,免疫球蛋白的检测方法也是知道了吧,希望上面的文章能够帮助到大家哦,祝大家身体健康。